eur:
402.13
usd:
383.27
bux:
87542.1
2025. február 16. vasárnap Julianna, Lilla
Nyitókép: Pixabay

Áttörést értek el magyar kutatók a rákos betegségek kialakulásának megértésében

Az ELTE kémikusai német kutatókkal együttműködésben olyan eljárást dolgoztak ki, amely hatékonyan és az eddigieknél sokkal precízebben mutatja meg a fehérjék szerkezetében bekövetkező változásokat.

A sejteket felépítő molekulák építőegységei között fontos folyamatok játszódnak le. A folyamatokban bekövetkező hibák, vagy az építőegységek torzulása súlyos betegségekhez vezethet. Ahhoz, hogy ezt a mikroszkopikus világot jobban megértsék, egy új eljárást dolgoztak ki magyar és német kutatók, akik eredményeikről az Angewandte Chemie című szaklapban számoltak be - közölte az ELTE.

Szervezetünkben a fehérjék építőkövei az aminosavak. Az aminosavak sorrendje határozza meg a fehérjék tulajdonságait és azt, hogy milyen folyamatokban játszanak szerepet. Az utóbbi években egyre nagyobb az érdeklődés a rendezetlen fehérjék iránt, melyek nem rendelkeznek stabil szerkezettel, mozgékonyak és szerkezeti sokaságok halmazaként írhatók le - innen ered a megnevezésük is.

A beszámoló szerint a kutatások rávilágítottak arra, hogy a rendezetlen fehérjék, illetve rendezetlen fehérje szakaszok fontos szabályozó szerepet játszanak különböző biokémiai folyamatokban, és több megbetegedés kialakulásához is hozzájárulnak. Így

kapcsolatba hozhatók a Parkinson és Alzheimer-kórral, rákos megbetegedésekkel, valamint a 2-es típusú cukorbetegséggel is.

"Egy rendezetlen fehérje bővelkedik hidrofil oldallánccal és töltéssel rendelkező aminosavakban, illetve gyakori a »szerkezettörő« tulajdonsággal bíró prolin jelenléte is. A prolin különleges felépítésének köszönhetően nehezen vizsgálható, ugyanakkor jelentős biokémiai szabályozási folyamatokban vesz részt, így átfogó jellemzése kiemelt fontossággal bír" - mutattak rá.

Forrás: biologia.elte.hu
Forrás: biologia.elte.hu

Az ELTE Természettudományi Kar (TTK), a német karlsruhei KIT egyetem és a Bruker cég kutatói közösen olyan, új mágneses magrezonancia méréseken alapuló (NMR: Nuclear Magnetic Resonance) spektroszkópiai módszert fejlesztettek ki, amivel pontosabban, könnyebben és gyorsabban lehet egy rendezetlen fehérje működését feltérképezni.

"Olyan eljárást kellett fejlesztenünk, ami lehetővé teszi aránylag rövid mérési idő alatt kis mennyiségű prolin izomer észlelését, kiváló felbontás mellett. Az új technika előnye, hogy a mérések bármely bioNMR laborban elvégezhetőek, nem kell speciális mérőfejekkel ellátott készülékeken mérni" - hangsúlyozta a közleményben Bodor Andrea, a kutatás vezetője.

A módszertani áttörés lehetővé teszi, hogy eddig feltáratlan, vagy nehezen tanulmányozható biokémiai folyamatokat jellemezni lehessen.

A születendő eredmények rávilágítanak a lejátszódó folyamatok mechanizmusára és nagymértékben hozzájárulnak egyes betegségek kialakulásának megértéséhez - olvasható a közleményben.

Címlapról ajánljuk
VIDEÓ
inforadio
ARÉNA
2025.02.17. hétfő, 18:00
Csiki Varga Tamás
a Nemzeti Közszolgálati Egyetem John Lukacs Intézet tudományos főmunkatársa
Sürgősen összehívták az uniós külügyminisztereket, nagy pofon készül Európa számára – Híreink az orosz–ukrán háborúról vasárnap

Sürgősen összehívták az uniós külügyminisztereket, nagy pofon készül Európa számára – Híreink az orosz–ukrán háborúról vasárnap

Akár már február végén sor kerülhet Donald Trump és Vlagyimir Putyin csúcstalálkozójára Szaúd-Arábiában. Két magasrangú amerikai tisztviselő állítólag már úton is van a közel-keleti országba. Nagyon úgy néz ki, hogy Washington és Moszkva kihagyja Európát az Ukrajnáról szóló béketárgyalásokból. A Münchenben tartózkodó EU-s külügyminiszterek vasárnap reggel rendkívüli ülésre jöttek össze, a jövő héten pedig rendkívüli uniós csúcs jöhet Párizsban, amelyre a brit kormányfőt is várják. Az ukrán kormányzat Münchenben megerősítette, hogy Magyarország blokkolja Ukrajna uniós csatalkozási folyamatát. Hírfolyamunk folyamatosan frissül az ukrajnai háború és a müncheni biztonsági konferencia híreivel.

EZT OLVASTA MÁR?
×
×
×
×
×